“Tenemos que reconocernos, interactuar, porque cada uno tiene fortalezas.”
Rosemary Pérez Lineros
¿Cuál fue la experiencia que lo motivó a dedicarse a la investigación en bioquímica y biología
molecular?
Creo que lo que más nos mueve a todos los investigadores, lo que más nos apasiona, es el deseo por descubrir. Esa curiosidad natural que tenemos por tratar de entender las cosas que normalmente no están visibles y no son fácilmente explicables. En mi caso, cuando tengo contacto desde mi formación de pregrado con la bioquímica y comienzo a entender cómo funcionan las células y las moléculas desde el punto bioquímico, cómo la vida y la interrelación entre las especies se da por esos cambios que pueden ocurrir en esas moléculas que están dentro de esas unidades estructurales y funcionales que son las células y que hoy llamamos biología molecular, ese es un tema que me apasiona. Nos lleva a entender muchas cosas, por ejemplo, desde la relación que existe entre nosotros los seres humanos con otras especies, me parece realmente fascinante poder explicar y conocer esos fenómenos.
En junio de 2024, fue publicado en el número 6, volumen 1868 de la revista Acta Bioquímica y
Biofísica, su artículo “Dinámica molecular de los efectos estructurales de las especies reactivas de
carbonilo derivadas de la peroxidación lipídica sobre la albúmina sérica bovina”, escrito en coautoría con los doctores Rafael Pineda Alemán, Camila Cabarcas Herrera, Antistio Alviz-Amador, Humberto Pérez González, y, Erika Rodríguez Cavallo, de la Universidad de Cartagena; y, Rodrigo Galindo Murillo, de la Universidad de Utah, Estados Unidos.
Puede ilustrarnos sobre ¿Qué es la albúmina sérica y en qué consiste el proceso de carbonilación de proteínas? ¿Por qué su importancia?
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Este es un ejemplo típico de lo que normalmente hacemos en el grupo de investigación en una de nuestras líneas de trabajo. Lo primero que destaca es la cooperación. El número de autores que tenemos allí, la gran mayoría son de aquí de la universidad, de diferentes programas, o sea, tenemos que reconocernos, interactuar, porque cada uno tiene fortalezas y muchas veces cuando no nos alcanzan todos los recursos y la tecnología que tenemos aquí disponibles, entonces es cuando accedemos a la cooperación internacional.
funcionan o por qué dejan de funcionar, es lo que nos apasiona. Y saber que, los cambios que pueden sufrir químicamente las proteínas pueden dictar en muchos casos su destino metabólico, es decir, que puede cambiar o alterar la función para la cual están diseñadas. Algunas veces ese cambio es un ejemplo de que sí están cumpliendo con su función y para eso se diseñaron. En el caso de la albumina sérica, es la proteína más abundante en la sangre de todos los mamíferos y ella cumple unas funciones vitales para todos estos organismos. Por ejemplo, se encarga de transportar por toda la sangre, para que lleguen a su destino, moléculas, vitaminas, hormonas, nutrientes, incluso principios activos de medicamentos que consumimos. Además, por su abundancia, mantiene la homeostasis, es decir, el equilibrio, que la sangre se quede dentro del vaso sanguíneo, que no se salga y se vayan los tejidos. Y que exista un equilibrio entre ese volumen de líquido que hay fuera de los vasos sanguíneos.
fisiológica, sufre una modificación química que es la adición de grupos aldehídos, que se caracterizan por tener átomos de carbono y oxígeno en forma de un grupo funcional que en química orgánica le llamamos carbonilos. Por eso cualquier proteína que tenga carbonilos adicionales, está carbonilada o sufrió un proceso de carbonilación. Un proceso de estrés oxidativo que puede alterar o no la estructura de la proteína y puede o no tener un efecto importante sobre su función.
¿Cuál fue el objetivo de este estudio y cómo fue su realización?
Como todo trabajo de investigación, al momento de su planteamiento debemos tener un estado del arte, una revisión de cómo está el tema en la ciencia en ese momento. Al inicio teníamos antecedentes propios y de otros investigadores a nivel mundial de que la albumina, era blanco de ese tipo de modificación química que es la carbonilación. Por trabajos experimentales se había demostrado que había unos sitios o unos residuos de aminoácidos que eran los que más sufrían. Pero ¿qué efecto tiene eso? ¿Qué le pasa a la estructura de esta molécula cuando está presente esta modificación o esta carbonilación? En ese momento decidimos utilizar herramientas computacionales que están muy en boga, el uso de métodos basados en inteligencia artificial, software desarrollado justamente para estudiar este tipo de moléculas.
¿Cómo afectan los cambios estructurales por la carbonilación de proteínas a la salud humana y cómo podrían los resultados de este estudio contribuir a la prevención o tratamiento de enfermedades comunes en la población?
Creo que esa es una pregunta que todavía estamos tratando de responder, no sólo con la
carbonilación, sino con otras múltiples modificaciones que existen en las proteínas. Las proteínas, digamos, son como las obreras de nuestras células, de nuestro cuerpo. Todo lo que se hace en nuestro cuerpo, de alguna manera la proteína tiene que repararlo, para responder a una infección, responder a un tratamiento medicamentoso, a una enfermedad, etc. Entonces, si entendemos qué le pasa a la estructura de la proteína cuando tiene la modificación donde está carbonilada, podemos saber si deja de funcionar, o funciona mejor, o funciona a medias. Podemos modelarla, saber si puede servirnos de marcadora de que una enfermedad que está en progreso, que puede ser una enfermedad neurodegenerativa, una enfermedad metabólica como la diabetes o la hipertensión, una enfermedad infecciosa como la malaria, por ejemplo, donde hay ya muchas evidencias de que la interrelación cuando el parásito se mete dentro del glóbulo rojo, altera toda esa célula que es el eritrocito y lo acomoda a su gusto para el poder reproducirse, y nosotros los humanos tenemos que defendernos de eso y una de las cosas que hacemos es modificar nuestras proteínas para tratar de contrarrestar de manera natural. Entonces, son amplísimos los campos de aplicación y hay muchas líneas abiertas en esa temática.
Escucha la entrevista completa en UdeC Radio.
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